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CHARAKTERISIERUNG DES E5-ONKOPROTEINS AUS DEM RINDER-PAPILLOMAVIRUS

UNTERSUCHUNG DER STRUKTUR UND DIMERISIERUNG DES ME


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    Sinopse

    Zahlreiche biologische Funktionen einer Zelle hangen von direkten Wechselwirkungen von Membranproteinen ab. DIe molekularen Details dieser Wechselwirkungen sind aufgrund der anspruchsvollen Handhabung der hydrophoben Proteine oftmals unbekannt. DIe genaue Kenntnis der grundlegenden Mechanismen wie Proteine innerhalb der hydrophoben Umgebung der Membran einander erkennen und miteinander interagieren ist entscheidend um zukunftig Membranproteine durch Einsatz speziell entwickelter Effektormolekule gezielt manipulieren zu konnen. DIe Aktivierung des Blutplattchen-Wachstumsfaktor Rezeptor durch das virale Onkoprotein E5 aus dem Rinder-Papillomavirus Typ I ist ein ideales Modellsystem um Protein-Protein-Wechselwirkungen in Membranen eingehend zu untersuchen. DIese Arbeit stellt den ersten Schritt einer detaillierten strukturbiologischen Charakterisierung des E5-Proteins, welches eines der kleinsten bekannten Onkoproteine ist, dar. HIerbei wurde die Sekundarstruktur des E5-Proteins, dessen Orientierung in der Membran sowie die Fahigkeit zur Dimerbildung eingehend mittels Kernspinmagnetresonanz- und Circulardichroismus-Spektroskopie untersucht.

    Detalhes do Produto

      • Subtítulo:  UNTERSUCHUNG DER STRUKTUR UND DIMERISIERUNG DES ME
      • Origem:  IMPORTADO
      • Editora: LIT PRINT ON DEMAND
      • Idioma: ALEMÃO
      • Edição:  1
      • Ano:  2011
      • País de Produção: Germany
      • Código de Barras:  9783838130279
      • ISBN:  3838130278
      • Encadernação:  BROCHURA
      • Altura: 220.00 cm
      • Nº de Páginas:  164

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